Симпозиум «ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ СТРУКТУРЫ ПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ. ВЗАИМОСВЯЗЬ ‘СТРУКТУРА–ФУНКЦИЯ’»

Председатели: Р.Г. Ефремов, А.В. Финкельштейн

20 мин И.Е. Деев¹, О.В. Серова¹, А.А. Можаев¹, Н.А. Чачина¹, Е.С. Жевленев¹, Е. Бертелли², А.Г. Петренко^{1   1}Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия; ²Университет Сиены, Сиена, Италия

Рецептор, подобный рецептору инсулина IRR: функциональные и структурные исследования

20 мин В.Х. Акпаров, В.И. Тимофеев, И.Г. Халиуллин, В. Швядас, И.П. Куранова   Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва, Россия

Изучение структурных основ субстратной специфичности металлокарбоксипептидаз методом рентгенострукутрного анализа

20 мин П.В. Конарев^1,2, В.В. Волков¹,В.А. Олейников Д.И. Свергун^{3   1}Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ "Кристаллография и фотоника" РАН; ²Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт", Москва, Россия; ³Европейская молекулярная биологическая лаборатория, Гамбургский филиал, Гамбург, Германия

Анализ многокомпонентных гетерогенных белковых систем по данным малоуглового рассеяния

20 мин О.Д. Бекасова, В.А. Штейн-Марголина, Б.И. Курганов   Институт биохимии им. А.Н. Баха, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН, Москва, Россия

Как наночастицы серебра повышают устойчивость белка к тепловой агрегации

20 мин И.А. Остерман^1,2, Н.Ф. Хабибуллина³, Е.С. Комарова (Андреянова)⁴, П. Касацкий⁵, В.Г. Карцев⁶, А. Богданов¹, О.А. Донцова^1,2, А.Л. Коневега⁵, П.В. Сергиев1^,2, Ю.С. Поликанов^{3,7   1}Институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва, ²Институт науки и технологий Сколково, Московская область, Россия; ³Отдел биологических наук, Иллинойский университет, Чикаго, США; ⁴Факультет биоинженерии и биоинформатики, МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва; ⁵Петербургский институт ядерной физики им. Б.П. Константинова, Гатчина; ⁶Interbioscreen Ltd, Черноголовка, Московская обл.; ⁷Отдел медицинской химии и фармакогнозии, Иллинойский университет, Чикаго, США

Мадумицин II ингибирует образование пептидной связи, приводя пептидилтрансферазный центр в неактивное состояние

20 мин Э.В. Штыкова^1,2, Е.Н. Богачева², Л.А. Дадинова¹, С.M. Джеффрис³, Н.В.Федорова⁴, А.О. Головко⁵, Л.А. Баратова⁴, О.В. Батищев^{6   1}Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ «Кристаллография и фотоника» РАН, Москва; ²Институт химической физики им. Н.Н. Семенова РАН, Москва; ³Европейская молекулярно-биологическая лаборатория, Гамбург, Германия; ⁴НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского и ⁵Факультет биоинженерии и биоинформатики МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва; Институт физической химии и электрохимии им. А.Н. Фрумкина РАН, Москва, Россия

Структурный анализ белка ядерного экспорта NS2 (NEP) вируса гриппа А

20 мин Е.В. Родина¹, О.А. Петрова¹, А.Б. Манцызов¹, С.В. Ефимов², J. Hakanpää³, А. Лебедев⁴, C. Hackenberg³, А.Н. Малявко^1,5, Т.С. Зацепин^1,5, М.Э. Зверева¹, В.С. Ламзин³, В.И. Польшаков¹, О.А. Донцова^{1,5   1}МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва;²Казанский федеральный университет, Казань, Россия; ³European Molecular Biology Laboratory, Hamburg, Germany; ⁴Rutherford Appleton Laboratory, Didcot, United Kingdom; ⁵Сколковский институт науки и технологий, Москва, Россия

Структурная модель теломеразного комплекса дрожжей и роль N-концевого домена каталитической субъединицы теломеразы в работе фермента

20 мин Ю.И. Костюкевич, А.А. Шульга, А.С. Кононихин, И.А. Попов, С.М. Деев, Е.Н. Николаев    Сколковский институт науки и технологий, Сколково, Россия

Столкновительная фрагментация, H/D обмен и суперметаллизация комплекса барназа-барстар

20 мин И.В. Назимов, Р.А. Бубляев   Институт биоорганической химии РАН, Москва; Институт аналитического приборостроения РАН, Санкт-Петербург, Россия

Масс-спектрометрическое секвенирование пептидов с регулируемой фрагментацией ионов

20 мин Н.А. Кузнецов, О.С. Федорова   Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН, Новосибирск, Россия

Термодинамический анализ быстропротекающих стадий белково-нуклеиновых взаимодействий

20 мин К.М. Бойко^1,2, А.Ю. Николева², А.Н. Бончук³, Г.С. Качалова², П.Г. Георгиев³, В.О. Попов^{1,2   1}Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН, Москва; ²Курчатовский комплекс НБИКС-технологий, НИЦ «Курчатовский институт», Москва; ³Институт биологии гена РАН, Москва, Россия

Кристаллическая структура двух доменов, ассоциированных с цинковыми пальцами, из D. melanogaster. Новые данные о специфичности белок-белковых взаимодействий ZAD-белков, контролирующих архитектуру генома

20 мин А.С. Парамонов, М.Ю. Мышкин, Л.Н. Шингарова, Е.Н. Люкманова, А.С. Арсеньев, З.О. Шенкарёв   Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия

Существует ли холодовая денатурация интегральных мембранных белков?

30 мин А.В. Финкельштейн¹, А.Я. Бадретдинов², О.В. Галзитская¹, Д.Н. Иванков^1,3,4, Н.С. Богатырева^1,3,4, С.А. Гарбузинский^{1   1}Институт белка РАН, Пущино, Московская область, Россия; ²National Center for Biotechnology Information, National Library of Medicine, National Institutes of Health, Bethesda, MD, USA; ³Bioinformatics and Genomics Programme, Centre for Genomic Regulation (CRG), The Barcelona Institute of Science and Technology, Barcelona, Spain; ⁴Universitat Pompeu Fabra (UPF), Barcelona, Spain

Два ракурса проблемы сворачивания белка

20 мин К.В. Шайтан   Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Москва, Россия

Коллективные конформационные степени свободы и динамика фолдинга

20 мин С.А. Потехин   Институт белка РАН, Пущино, Московская обл., Россия

Объемные изменения макромолекул при конформационных переходах и сканирующая микрокалориметрия при высоком давлении

20 мин Н. Маркова   Malvern Instruments

Биофизические методы для исследования и оптимизации стабильности белка

30 мин Г.В. Семисотнов, Н.Ю. Марченко, В.В. Марченков   Институт белка РАН, Пущино, Россия

Как молекулярный шаперон GroEL/ES (Hsp60/Hsp10) ассистирует сворачивание белков in vitro

20 мин Р.Г. Ефремов^1,2,  А.С. Кузнецов^1,2, К.В. Смирнов^{2  1}Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москова, Россия; ²НИУ Высшая школа экономики, Москва, Россия

Структурно-функциональная адаптация белков к условиям мембранного окружения

20 мин Э.В. Бочаров, Д.М. Лесовой, К.С. Минеев, О.В. Бочарова, С.А. Гончарук, К.Д. Надеждин, П.Е. Брагин, Г.В. Шаронов, П.Е. Волынский, А.А. Полянский, Р.Г. Ефремов, А.С. Арсеньев   Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия

Конформационные перестройки и взаимодействия трансмембранных доменов РТК, лежащие в основе передачи сигнала через мембрану клетки

20 мин Е.А. Пермяков, С.Е. Пермяков   Институт биологического приборостроения РАН, Пущино, Россия

Парвальбумин, классический кальцийсвязывающий белок: структура, свойства, функции

20 мин А.А. Ломзов, В.В. Коваль   Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН; Новосибирский национальный исследовательский государственный университет, Новосибирск, Россия

Узнавание 5,6-дигидроурацила в ДНК AP-эндонуклеазами APE1 человека и Apn1 из Saccharomyces cerevisiae: молекулярная динамика фермент-субстратных комплексов 

20 мин В.А. Олейников   Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия

Новые инструментальные подходы в исследованиях нанобиогибридных структур: белок–наночастица

20 мин А.В. Ефимов   Институт белка РАН, Пущино Московской области, Россия

Уникальные комбинации П-модулей с βαβ-единицами, β-шпильками, S- и Z-образными β-листами в белках

30 мин Tuomas Knowles   Department of Chemistry, University of Cambridge, UK

Кинетика агрегации белков

20 мин О.В. Галзитская, Н.В. Довидченко, А.В. Глякина, А.К. Сурин, М.Ю. Суворина, О.М. Селиванова   Институт белка, РАН, Пущино, Россия

Олигомеры – строительные блоки для построения фибрилл

20 мин В.А. Балобанов, А.И. Турчина, И.А. Елисеева, В.Е. Бычкова   Институт белка РАН, Пущино, Россия

Поверхность раздела фаз вода–стекло как возможное место образования зародышей амилоидных фибрилл

20 мин А.Ю. Николаева^1,2, Е.Ю. Безсуднова¹, К.М. Бойко^1,2, Д.В. Диброва³, Т.В. Ракитина², В.О. Попов^{1,2   1}Институт биохимии им. Баха, ФИЦ “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН, Москва; ²Национальный исследовательский центр “Курчатовский Институт”, Москва; ³НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва, Россия

Характеристика двух новых трансаминаз IV фолда, активных в отношении разветвленных L-аминокислот и R-аминов

30 мин В.И. Польшаков¹, А.Б. Манцызов¹, В.А. Митькевич², С.А. Козин², А.А. Макаров^{2   1}Центр магнитной томографии и спектроскопии, Факультет фундаментальной медицины, МГУ им.М.В. Ломоносова; ²Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН, Москва, Россия

Методы ЯМР в изучении цинк-зависимой олигомеризации фрагментов бета-амилоида

30 мин Gert Vriend   Radboud University, The Netherlands

Что мы знаем сегодня о любимом родопсине Юрия Овчинникова? Последние результаты исследований взаимосвязи "функция - структуры - последовательность"

20 мин А.В. Феофанов^1,2, Д.Ч. Султанов¹, Н.С. Герасимова¹, К.С. Кудряшова^1,2, Н.В. Малюченко¹, Е.Ю. Котова³, В.М. Студитский^1,3, М.П. Кирпичников^{1,2   1}Биологический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва; Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва; ³Fox Chase Cancer Center, Philadelphia, USA

Поли(АДФ-рибоза)-полимераза 1 и ее взаимодействия с нуклеосомами: анализ методом FRET-микроскопии одиночных частиц

20 мин О.С. Соколова¹, О.И. Волох¹, Н.С. Герасимова¹, Г.А. Армеев¹, А.К. Шайтан¹, В.М. Студитский^{1,2   1}МГУ им. М.В. Ломоносова, Биологический факультет, Москва, Россия; ²Fox Chase Cancer Center, Philadelphia, PA, USA

Структурные исследования процессов транскрипции хроматина

20 мин Е.М. Осипов, Т.В. Тихонова, С.Н. Гаврилов, И.М. Елизаров, Н.И. Дергоусова, Е.А. Бонч‑Осмоловская, В.О. Попов   ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН, Москва, Россия

Структурная характеристика 11-гемового цитохрома с, вовлеченного во внеклеточный перенос электронов на нерастворимые акцепторы у термофильной грам-положительной бактерии Carboxydothermus ferrireducens

30 мин В.З. Плетнев, Е.А. Горячева, И.В. Артемьев, С.Ф. Архипова, Н.В. Плетнева   Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия

Пространственная организация флуоресцентных белков