Симпозиум «ХИМИЯ И БИОЛОГИЯ ФЕРМЕНТОВ»

Председатели: С.Д. Варфоломеев, Л.Д. Румш

20 мин О.И. Лаврик   Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН, Новосибирск, Россия

Белок-белковые взаимодействия, регулирующие процесс эксцизионной репарации оснований

20 мин И.А. Дворцов¹, Н.А. Лунина¹, В.В. Зверлов¹,², Г.А. Великодворская¹, И.В. Демидюк¹, С.В. Костров¹    Институт молекулярной генетики РАН, Москва, Россия; ²Институт микробиологии, Мюнхенский технический университет, Фрайзинг, Германия

Мультимодульная организация гликозидгидролаз

20 мин А.С. Иванов¹, П.В. Ершов¹, Ю.В. Мезенцев¹, Л.А. Калужский¹, Е.О. Яблоков¹, А.В. Флоринская¹, А.Е. Медведев¹, А.А. Гилеп², С.А. Усанов^{2   1}НИИ биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича, Москва, Россия; ²Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск, Беларусь

Феррохелатаза человека: участие в белок–белковых взаимодействиях и действие природного биорегулятора изатина

20 мин П.А. Левашов¹, Д.А. Матолыгина¹, Е.Д. Овчинникова¹, Н.Л. Еремеев¹, Д.Л. Атрошенко¹, С.С. Савин¹, С.А. Смирнов¹, В.И. Тишков^1,2, А.В. Левашов^{1   1}МГУ им. М.В. Ломоносова, Химический факультет, Кафедра химической энзимологии; ²Институт биохимии им. А.Н. Баха, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН, Москва, Россия

Бактериолитические свойства интерлейкина-2 и лизоцима: новые аспекты

20 мин С.И. Шрам, А.С. Ефремова, И.А. Недорубова, Н.Ф. Мясоедов   Институт молекулярной генетики РАН, Москва, Россия

Поли(АДФ-рибоза)-полимераза-1 – недооцененная мишень для кардиопротекторной терапии

20 мин Р.Р. Гарафутдинов, М.А. Максимова, А.Р. Сахабутдинова   Институт биохимии и генетики Уфимского научного центра РАН, Уфа, Россия

Неспецифическая амплификация ДНК под действием ДНК-полимеразы Geobacillus stearothermophilus

20 мин Д.А. Суплатов, С.М. Балдин, Н.К. Панин, В.К. Швядас   Институт физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского и Химический факультет, МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва, Россия

Использование методов биоинформатики и молекулярного моделирования для поиска путей модуляции функциональных свойств ферментов

20 мин Н.Н. Угарова, Ю. Модестова   Химический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва, Россия

Модуляция спектров биолюминесценции в люциферин-люциферазной системе светляков

 

20 мин О.А. Кост¹, В.Е. Тихомирова¹, О.В. Крюкова¹, Е.З. Голухова², С.М. Данилов^{3   1}Химический факультет, Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Москва; ²Научный центр сердечно-сосудистой хирургии им. А.Н. Бакулева, Москва; ³Department of Anesthesiology, University of Illinois at Chicago, IL, USA

Конформационный «портрет» ангиотензин-превращающего фермента в крови в норме и при заболеваниях

20 мин А.А. Зинченко, О.В. Котельникова, Ю.А. Прокопенко, Е.А. Гордеева, О.А. Разгуляева, Е.Н. Калиберда, Т.Д. Мелихова, Е.А. Нокель, Л.С. Жигис, А.П. Аллилуев, Л.Д. Румш   Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия

Фрагменты IgA1-протеазы N. meningitidis как основа поливалентной вакцины

20 мин   А.В. Гусаков^1,2, А.Г. Булахов², И.Н. Демин^{3   1}Кафедра химической энзимологии, Химический факультет, МГУ имени М.В. Ломоносова; ²ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН; ³ЗАО «БиоХимМак», Москва, Россия

Исследование реакций, катализируемых литическими полисахаридмонооксигеназами, с помощью высокочувствительного анализатора скорости потребления кислорода Seahorse XFp

20 мин Д.А. Карасев, П.И. Савосина, А.В. Веселовский, Д.А. Филимонов, Б.Н. Соболев   НИИ биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича, Москва, Россия

Определение лиганд-специфичных аминокислотных остатков в последовательностях протеинкиназ

20 мин Н.В. Чичкова, Р.А. Галиуллина, Р.Е. Белошистов, С.В. Трусова, А.Б. Вартапетян   НИИ физико-химической биологии им. А.Н.Белозерского МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва, Россия

Фитаспазы: апоптотические протеазы растений с субстратной специфичностью каспаз

20 мин Е.Н. Элпидина¹, И.Ю. Филиппова², А.Г. Мартынов³, Б. Опперт⁴, Е.А. Воротникова¹, В.Ф. Терещенкова², Я.Е. Дунаевский¹, М.А. Белозерский^{1   1}НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва; ²Химический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва; ³Сколковский институт науки и технологий, Сколково, Московская область; ⁴Центр исследований зерна и ветеринарии Службы с/х исследований Министерства сельского хозяйства США, Манхэттэн, Канзас, США

Цистеиновые пептидазы семейства С1: особенности структуры и функции у насекомых

20 мин И.Ю. Филиппова¹, Е.Н. Элпидина², Н.И. Соколенко³, В.Ф. Терещенкова¹, Е.А. Воротникова², Т.Р. Симонян¹, Я.Е. Дунаевский², М.А. Белозерский^{2   1}Химический факультет и  ²НИИ физико-химической биологии им.  А.Н. Белозерского, МГУ им. М.В. Ломоносова; ³Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва, Россия

Проламинрасщепляющие пептидазы. Дизайн и синтез пептидомиметиков для их поиска и изучения

20 мин Е.Н. Ефременко, И.В. Лягин, Т.А. Махлис, О.В. Маслова, О.В. Сенько, Н.А. Степанов   Кафедра химической энзимологии, Химический факультет, МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва Россия

Ферментативная детоксификация микотоксинов: известные и перспективные решения

20 мин Е.О. Смирнова, С.С. Горина, Б.И. Хайрутдинов, Я.Ю. Топоркова, Л.Ш. Мухтарова, А.Н. Гречкин   Казанский институт биохимии и биофизики КазНЦ РАН, Казань, Россия

Фермент CYP74M2 – первая растительная эпоксиалкогольсинтаза

20 мин И.И. Власова¹, Е.В. Михальчик¹, В.А. Костевич^1,2, М.В. Васильцова¹, В.А. Мацкевич¹, А.А. Гусев¹, А.В. Соколов^{1,2,3   1}ФНКЦ физико-химической медицины ФМБА России, Москва; ²Институт экспериментальной медицины, Санкт-Петербург; ³Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, Россия

Индуцированное миелопероксидазой окисление белков плазмы и возможность его регуляции с помощью фенольных соединений

20 мин А.М. Егоров   Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Москва, Россия

Разнообразие бактериальных бета-лактамаз и поиск способов их ингибирования

20 мин В.И. Тишков^1,2,3, Д.Л. Атрошенко^1,3, С.А. Зарубина^1,3, В.В. Федорчук¹, С.С. Савин^{1,3   1}Кафедра химической энзимологии, Химический факультет, МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва; ²Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН, Москва; ³ООО «Инновации и высокие технологии» МГУ, Москва, Россия

Структурно-функциональные исследования оксидазы D-аминокислот

20 мин А.А. Гилеп¹, Т.В. Шкель¹, С.А. Усанов¹, С.В. Смольская¹, Т.А. Сушко², А.М. Тумилович¹, А.В. Свирид¹, А.В. Василевская¹, М. Шевцов³, В.И. Борщевский³, П.В. Ершов⁴, А.С. Иванов⁴, Н.В.Струшкевич^{1   1}Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск, Беларусь; ²Отдел биоинженерии, Университет Токио, Япония; ³Московский физико-технический институт, Долгопрудный, Москва; ⁴НИИ биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича, Москва, Россия

Функциональный анализ цитохромов Р450, участвующих в биосинтезе и метаболизме аутокринных и паракринных факторов

20 мин Е.К. Бессолицына, С.С. Горина, Я.Ю. Топоркова, Л.Ш. Мухтарова, А.Н. Гречкин   Казанский институт биохимии и биофизики Казанского научного центра РАН, Казань, Россия

Первые ферменты клана CYP74 у представителей морских животных Nematostella vectensis и Trichoplax adhaerens

20 мин Л.А. Калужский¹, Т.В. Шкель², Н.В. Иванчина³, A.А. Кича³, И.П. Грабовец², А.А. Гилеп², Н.В. Струшкевич², М.А. Черновецкий⁴, А.Е. Медведев¹, С.А. Усанов², А.С. Иванов^{1   1}НИИ биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича, Москва, Россия; ²Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск, Беларусь; ³Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН, Владивосток, Россия; ⁴Республиканский научно-практический центр детской онкологии, гематологии и иммунологии, Минский р-н, Беларусь

Структурные аналоги ланостерола из морских организмов класса Asteroidea – потенциальные ингибиторы ланостерол-14-α-деметилаз человека и Candida albicans

20 мин С.И. Бахолдина, В.А. Хоменко, Е.В. Сидорин, А.М. Стенкова, Е.П. Быстрицкая, М.П. Исаева, А.В. Реунов, Т.Ф. Соловьева   Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН, Владивосток, Россия

Влияние условий экспрессии мембранных белков на структуру и свойства телец включения

20 мин И.В. Демидюк, К.Н. Чухонцева, С.В. Костров   Институт молекулярной генетики РАН, Москва, Россия

Протеализинподобные протеазы как инструмент бактериального выживания

20 мин Н.И. Соловьева^1,2, О.С. Тимошенко¹, Т.А. Гуреева¹, Л.Э. Завалишина2, Е.В. Кугаевская ^{1   1}НИИ биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича, Москва; ²Российская медицинская академия непрерывного профессионального образования, Москва, Россия

Тканевые коллагеназы (ММП-1,-14) и желатиназы (ММП-2,-9) и их эндогенные регуляторы в теле матки при плоскоклеточной карциноме шейки матки

20 мин И.В. Кондакова¹, Г.В. Какурина¹, Н.В. Юнусова^1,2, Е.Е. Шашова¹, Е.С. Колегова^{1,2   1}Томский национальный исследовательский медицинский центр РАН, Томск; ²Сибирский государственный медицинский университет, Томск, Россия

Актин-связывающие белки: связь с неопластической трансформацией эпителия человека и опухолевой прогрессией

20 мин А.Г. Михайлова¹, Т.В. Ракитина^1,2, Д.М. Карлинский¹, В.И. Тимофеев^2,3, Д.А. Корженевский², Ю.К. Агапова², А.В. Власкина², М.В. Овчинникова^1,4, В.А. Горленко^{4   1}Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН; ²НИЦ “Курчатовский институт; ³ФНИЦ "Кристаллография и фотоника РАН"; ⁴Московский педагогический государственный университет, Москва, Россия

Роль солевых мостов в эффективности, специфичности и стабильности бактериальных олигопептидаз В

20 мин А.В. Бачева¹, В.А. Крячков¹, В.Н. Ташлицкий¹, О.В. Коробкина¹, А.Г. Габибов^{2   1}Химический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва; ²Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия

Скорость и процессивность гидролиза олигопептидов под действием различных протеасомных комплексов

20 мин Т.В. Ротанова, А.М. Куджаев, Е.С. Дубовцева, А.Г. Андрианова   Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия

Участие некаталитической N-концевой области АТР-зависимых LonА-протеаз в функционировании ферментов